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抗体，也称为免疫球蛋白 (Ig)，于 1890 年被描述，是一种大型 Y 形糖蛋白，免疫系统使用它来识别和中和外来抗原，例如细菌或病毒。抗体几乎能够结合任何非自身表面，具有精细的特异性和高亲和力。这些属性使抗体不仅是免疫的关键，而且是生物医学研究、诊断和治疗的工具。
抗体由两条重链和两条轻链组成。根据多肽序列的微小差异，轻链分为 kappa (κ) 或 lambda (λ) 链。重链定义了抗体的类别或同种型。每条组分链包含一个 NH2 末端可变结构域和一个或多个 COOH 末端恒定结构域。每个可变域或恒定域由大约 110-130 个氨基酸组成。两条轻链仅包含一个恒定结构域，而重链则包含三个或四个恒定结构域，这定义了同种型。具有三个恒定结构域的重链往往包括第一恒定结构域和第二恒定结构域之间的间隔铰链区。典型的轻链的质量约为 25 kDa，三恒定结构域重链及其铰链的质量约为 55 kDa。
抗体被分为由各个类型的重链恒定结构域定义的同种型，每种同种型由单独的恒定结构域基因编码。同种型之间重链恒定结构域的差异包括链间二硫键的数量和位置、连接的寡糖部分的数量、恒定结构域的数量和铰链区的长度。在哺乳动物中，抗体分为五种同种型：IgG、IgM、IgA、IgD 和 IgE。在人类和小鼠中，基于二硫键数量以及铰链区长度和柔性的微小差异，免疫球蛋白 IgG 进一步分为亚类（例如小鼠 IgG1、IgG2a、IgG2b、IgG2c 和 IgG3）。各种抗体同种型的生物学特征、结构、靶点特异性和分布各不相同。
体内发现的最主要的同种型是 IgG。它在所有免疫球蛋白同种型中具有最长的血清半衰期。根据重链恒定区的结构、抗原性和功能差异，IgG进一步细分为四个亚类。 IgG 亚类表现出不同的功能活性。例如，IgG1 和 IgG3 抗体通常是响应蛋白质抗原而诱导的，而 IgG2 和 IgG4 则与多糖抗原相关。
循环 IgD 在血清中的含量非常低，并且血清半衰期很短。 IgD 的功能尚不清楚。
IgE 的血清水平低，并且在所有抗体同种型中半衰期最短。 IgE 与超敏反应和过敏反应以及对寄生虫感染的反应有关。
IgA 血清水平往往高于 IgM，但远低于 IgG。 IgA 通常以单体形式存在于血清中，但它可以形成二聚体，其中第三个恒定区通过二硫键与多肽链（即 J 链）结合。 IgA 还含有分泌成分。分泌组分通过二硫键连接至二聚体的第二恒定结构域。 IgA 通过直接中和或防止与粘膜表面结合，对于抵御毒素、病毒和细菌至关重要。
免疫反应期间产生的第一种抗体是 IgM。成熟和抗原刺激后，IgM 单位通过第四恒定区中的二硫键相互连接，形成五聚体 IgM。五聚体 IgM 还包含 J 链，它通过二硫键与两个单体结合。一般来说，单体 IgM 分子由于其不成熟而具有低亲和力，然而，五聚体 IgM 可以通过五聚体抗体和抗原之间的多聚体相互作用实现高亲和力，特别是当抗原含有多个重复表位时。
所有抗体均含有 2 个 F(ab) 区和 1 个 Fc 区。 F(ab) 区对应于抗体分子的两个相同的臂，其包含与重链的可变域和第一恒定域配对的完整轻链。 Fc区对应于重链的恒定结构域，不包括第一恒定结构域。这三个区域通常称为片段，可以通过蛋白水解酶消化来分离。用木瓜蛋白酶消化将抗体切割成三个片段，即两个 F(ab) 片段和一个 Fc 片段，而胃蛋白酶不会分离两个 F(ab) 片段，从而产生一个 Fc 片段和一个 F(ab')2 片段由通过二硫键连接的两个 F(ab) 片段组成。F(ab) 和 F(ab')2 片段即使在消化后仍保留结合抗原的能力，这使其成为某些免疫化学技术和实验应用的理想选择。
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